Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas[1] ) son glucoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre o en otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.
El anticuerpo típico esta constituido por unidades estructurales básicas, cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras de menor tamaño, que forman, por ejemplo, monómeros con una unidad, dímeros con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Los anticuerpos son sintetizados por un tipo de leucocito denominado linfocito B. Existen distintas modalidades de anticuerpo, isotipos, basadas en la forma de cadena pesada que posean. Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en mamíferos que desempeñan funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la respuesta inmune adecuada para cada distinto tipo de cuerpo extraño que encuentran.[2]
Aunque la estructura general de todos los anticuerpos es muy semejante, una pequeña región del ápice de la proteína es extremadamente variable, lo cual permite la existencia de millones de anticuerpos, cada uno con un extremo ligeramente distinto. A esta parte de la proteína se la conoce como región hipervariable. Cada una de estas variantes se puede unir a una "diana" distinta, que es lo que se conoce como antígeno.[3] Esta enorme diversidad de anticuerpos permite al sistema inmune reconocer una diversidad igualmente elevada de antígenos. La única parte del antígeno reconocida por el anticuerpo se denomina epítopo. Estos epítopos se unen con su anticuerpo en una interacción altamente específica que se denomina adaptación inducida, que permite a los anticuerpos identificar y unirse solamente a su antígeno único en medio de los millones de moléculas diferentes que componen un organismo.
El reconocimiento de un antígeno por un anticuerpo lo marca para ser atacado por otras partes del sistema inmunitario. Los anticuerpos también pueden neutralizar sus objetivos directamente, mediante, por ejemplo, la unión a una porción de un patógeno necesaria para que éste provoque una infección.
La extensa población de anticuerpos y su diversidad se genera por combinaciones al azar de un juego de segmentos genéticos que codifican diferentes lugares de unión al antígeno (o paratopos), que posteriormente sufren mutaciones aleatorias en esta zona del gen del anticuerpo, lo cual origina una diversidad aún mayor.[2] [4] Los genes de los anticuerpos también se reorganizan en un proceso conocido como conmutación de clase de inmunoglobulina que cambia la base de la cadena pesada por otra, creando un isotipo de anticuerpo diferente que mantiene la región variable específica para el antígeno diana. Esto posibilita que un solo anticuerpo pueda ser usado por las diferentes partes del sistema inmune. La producción de anticuerpos es la función principal del sistema inmunitario humoral.
El anticuerpo típico esta constituido por unidades estructurales básicas, cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras de menor tamaño, que forman, por ejemplo, monómeros con una unidad, dímeros con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Los anticuerpos son sintetizados por un tipo de leucocito denominado linfocito B. Existen distintas modalidades de anticuerpo, isotipos, basadas en la forma de cadena pesada que posean. Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en mamíferos que desempeñan funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la respuesta inmune adecuada para cada distinto tipo de cuerpo extraño que encuentran.[2]
Aunque la estructura general de todos los anticuerpos es muy semejante, una pequeña región del ápice de la proteína es extremadamente variable, lo cual permite la existencia de millones de anticuerpos, cada uno con un extremo ligeramente distinto. A esta parte de la proteína se la conoce como región hipervariable. Cada una de estas variantes se puede unir a una "diana" distinta, que es lo que se conoce como antígeno.[3] Esta enorme diversidad de anticuerpos permite al sistema inmune reconocer una diversidad igualmente elevada de antígenos. La única parte del antígeno reconocida por el anticuerpo se denomina epítopo. Estos epítopos se unen con su anticuerpo en una interacción altamente específica que se denomina adaptación inducida, que permite a los anticuerpos identificar y unirse solamente a su antígeno único en medio de los millones de moléculas diferentes que componen un organismo.
El reconocimiento de un antígeno por un anticuerpo lo marca para ser atacado por otras partes del sistema inmunitario. Los anticuerpos también pueden neutralizar sus objetivos directamente, mediante, por ejemplo, la unión a una porción de un patógeno necesaria para que éste provoque una infección.
La extensa población de anticuerpos y su diversidad se genera por combinaciones al azar de un juego de segmentos genéticos que codifican diferentes lugares de unión al antígeno (o paratopos), que posteriormente sufren mutaciones aleatorias en esta zona del gen del anticuerpo, lo cual origina una diversidad aún mayor.[2] [4] Los genes de los anticuerpos también se reorganizan en un proceso conocido como conmutación de clase de inmunoglobulina que cambia la base de la cadena pesada por otra, creando un isotipo de anticuerpo diferente que mantiene la región variable específica para el antígeno diana. Esto posibilita que un solo anticuerpo pueda ser usado por las diferentes partes del sistema inmune. La producción de anticuerpos es la función principal del sistema inmunitario humoral.
La inmunoglobulina A (IgA) es la clase predominante de anticuerpo en las secreciones seromucosas del organismo tales como saliva, lágrimas, calostro y secreciones respiratorias, gastrointestinales y genitourinarias. En sangre, se encuentra como una molécula monomérica, pero en mucosas se encuentra en forma dimérica (IgA secretora). Su función principal es identificar a los antígenos e impedir que se localicen en las mucosas.
La IgD es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (G,A,M,E,D) presentes en el organismo que está presente en cantidades pequeñas, 0-1% de las inmunoglobulinas, y tiene un peso de 185 000 Daltons. No es secretada por los plasmocitos<. Se conoce por ser el mayor componente de la superficie de muchas células B en etapas de maduración. Su presencia sobre las células B sirve como marcador de diferenciación, y puede servir para controlar la activación y supresión de linfocitos. La IgD no se encuentra de manera soluble en el plasma.
Está presente en la superficie de la mayor parte de linfocitos B circulantes, indicando que las células B vírgenes están listas para entrar en contacto con el antígeno. La IgD se pierde durante la estimulación antigénica, las células memoria han perdido esta inmunoglobulina. La IgD es una proteína funcional importante, pero su papel no es bien conocido, se sugiere que es un receptor antigénico de membrana, que conduciría a la diferenciación linfocitaria y también que es un ligando para los receptores de IgD en la inmunoregulación de las células T ‘helper’. Es muy susceptible a la proteolisis. La IgD representa menos del 1% del total de inmunoglobulinas plasmáticas – la concentración en suero depende de la edad y de la herencia genética. En suero de pacientes con mieloma IgD se encuentran concentraciones de IgD muy elevadas.
Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/Inmunoglobulina_D"
Está presente en la superficie de la mayor parte de linfocitos B circulantes, indicando que las células B vírgenes están listas para entrar en contacto con el antígeno. La IgD se pierde durante la estimulación antigénica, las células memoria han perdido esta inmunoglobulina. La IgD es una proteína funcional importante, pero su papel no es bien conocido, se sugiere que es un receptor antigénico de membrana, que conduciría a la diferenciación linfocitaria y también que es un ligando para los receptores de IgD en la inmunoregulación de las células T ‘helper’. Es muy susceptible a la proteolisis. La IgD representa menos del 1% del total de inmunoglobulinas plasmáticas – la concentración en suero depende de la edad y de la herencia genética. En suero de pacientes con mieloma IgD se encuentran concentraciones de IgD muy elevadas.
Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/Inmunoglobulina_D"
La inmunoglobulina E (IgE) es un tipo de anticuerpo (o inmunoglobulina "isotipo") presente únicamente en mamíferos; e implicado en la alergia (especialmente asociados con el tipo 1 de hipersensibilidad).[1] y la respuesta inmune efectiva contra diversos agentes patógenos, pero especialmente parásitos, por lo que sus niveles suelen estar bastante elevados tanto en paciente alérgicos como en pesonas que sufran alguna parasitosis.
El IgE responde a muchos helmintos parásitos[2] como Schistosoma mansoni, Trichinella spiralis, Fasciola hepatica,[3] [4] [5] y puede ser importante durante la defensa inmune contra ciertos protozoas parásitos como Plasmodium falciparum.[6]
El reconocimiento de un antígeno por la IgE desencadena complejas reacciones inmunológicas, entre las que podemos destacar, por ejemplo, la desgranulación de los mastocitos, que liberan sustancias vasoactivas como la histamina, así como la intervención de los eosinófilos en la respuestas inflamatoria.
Cuando una persona es alérgica a una sustancia en particular, el sistema inmune cree, erróneamente, que está bajo una invasión antígenica por parásitos, el sistema inmune inocua para el organismo la IgE, este es un intento de "proteger" nuestro cuerpo; De esta manera, se inicia una cadena de acontecimientos que provocan los síntomas de la alergia. Si una persona sufre de asma producida por reacciones alérgicas, esta cadena de acontecimientos también derivará en síntomas de asma. Hay ocasiones en las cuales la IgE trabaja con el parásito ayudándolo a invadir más terreno a nivel sanguíneo, esta Ig se encuentra en bajas concentraciones séricas, de aproximadamente 0,003 mg/mL de sangre.
El IgE responde a muchos helmintos parásitos[2] como Schistosoma mansoni, Trichinella spiralis, Fasciola hepatica,[3] [4] [5] y puede ser importante durante la defensa inmune contra ciertos protozoas parásitos como Plasmodium falciparum.[6]
El reconocimiento de un antígeno por la IgE desencadena complejas reacciones inmunológicas, entre las que podemos destacar, por ejemplo, la desgranulación de los mastocitos, que liberan sustancias vasoactivas como la histamina, así como la intervención de los eosinófilos en la respuestas inflamatoria.
Cuando una persona es alérgica a una sustancia en particular, el sistema inmune cree, erróneamente, que está bajo una invasión antígenica por parásitos, el sistema inmune inocua para el organismo la IgE, este es un intento de "proteger" nuestro cuerpo; De esta manera, se inicia una cadena de acontecimientos que provocan los síntomas de la alergia. Si una persona sufre de asma producida por reacciones alérgicas, esta cadena de acontecimientos también derivará en síntomas de asma. Hay ocasiones en las cuales la IgE trabaja con el parásito ayudándolo a invadir más terreno a nivel sanguíneo, esta Ig se encuentra en bajas concentraciones séricas, de aproximadamente 0,003 mg/mL de sangre.
La inmunoglobulina G (IgG) es una de las cinco clases de anticuerpos humorales producidos por el organismo. Se trata de la inmunoglobulina predominante en los fluidos internos del cuerpo, como son la sangre, el líquido cefalorraquídeo y el liquido peritoneal (líquido presente en la cavidad abdominal). Esta proteína especializada es sintetizada por el organismo en respuesta a la invasión de bacterias, hongos y virus.
La IgG es la única clase de inmunoglobulinas que atraviesa la placenta, transmitiendo la inmunidad de la madre al feto. La IgG constituye el 80% de las inmunoglobulinas totales. Es la inmunoglobulina más pequeña, con un peso molecular de 150.000 Daltons, así puede pasar fácilmente del sistema circulatorio del cuerpo a los tejidos. La síntesis de IgG se controla principalmente por el estímulo de los antígenos. En el caso de animales axénicos (sin microbios), con niveles de IgG muy bajos, el nivel de IgG se eleva en cuanto se les traslada a un ambiente normal.
La IgG es la única clase de inmunoglobulinas que atraviesa la placenta, transmitiendo la inmunidad de la madre al feto. La IgG constituye el 80% de las inmunoglobulinas totales. Es la inmunoglobulina más pequeña, con un peso molecular de 150.000 Daltons, así puede pasar fácilmente del sistema circulatorio del cuerpo a los tejidos. La síntesis de IgG se controla principalmente por el estímulo de los antígenos. En el caso de animales axénicos (sin microbios), con niveles de IgG muy bajos, el nivel de IgG se eleva en cuanto se les traslada a un ambiente normal.
La IgM es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (G,A,M,E,D) presentes en el organismo, constituyendo un 6% de la población presente en sangre. Se denomina también macroglobulina (de ahí el nombre de la enfermedad en la que se presenta exceso, macroglobulinemia de Waldenström) debido a su tamaño: es la inmunoglobulina más grande (900.000 Daltons) aunque el tamaño no se debe exclusivamente al peso molecular real de la molécula, sino que a ésta presenta la capacidad, a través de su región Fc, de interaccionar con otras cuatro moléculas de IgM, formando un complejo de alto peso molecular de cinco moléculas de IgM.
La capacidad de la IgM para formar estos complejos -lo cual le da gran facilidad para unir el complemento- es la que le da el poder de opsonizar determinados antígenos, provocando la lisis de bacterias, envueltas víricas y otros agentes patógenos. Es el primer tipo de inmunoglobulina sintetizada en respuesta a una infección.
La capacidad de la IgM para formar estos complejos -lo cual le da gran facilidad para unir el complemento- es la que le da el poder de opsonizar determinados antígenos, provocando la lisis de bacterias, envueltas víricas y otros agentes patógenos. Es el primer tipo de inmunoglobulina sintetizada en respuesta a una infección.
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